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jueves, 19 de noviembre de 2009

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

SEGUN SU FORMA:

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son queratina, colágeno y fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUIMICA:

Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).

Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamadas grupo prostético.

PROPIEDADES Y DESNATURALIZACÓN DE LAS PROTEINAS

PROPIEDADES:

•Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

•Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.

•Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.

•Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).


DESNATURALIZACIÓN:

Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.
Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.
Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:

  • casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;
  • muchas , reguladores de actividades celulares;
  • la hemoglobina y otras con funciones de transporte en la sangre;
  • los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños;
  • los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;
  • la y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;
  • el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.