jueves, 19 de noviembre de 2009

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

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Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

  • Estructura Primaria:

La estructura primaria de las proteínas viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria (cuando ciertas fuerzas de atracción causan que la molécula se pliegue) y estructura terciaria (si la molécula se vuelve más compacta). La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.

Las cadenas laterales de aminoácidos emergen a partir de una cadena principal. Por convención, el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.

  • Estructura Secundaria:


La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena.

    • Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido.
    • Hoja beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta.
    • Giros beta: Son secuencuias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.
    • Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida.
    • Láminas betao láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios.

    • Nivel de Dominio:

      Se define como una unidad compacta, de características globulares, que suele comprender entre 30-150 aminoácidos y se considera que esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos. Es una ordenación de fragmentos de estructura secundaria en una estructura terciaria y se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre cadenas.

  • Estructura Terciaria:

    Es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.
  • Estructura Cuaternaria:

    Es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica, es decir, compuesta por varios péptidos.. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida, en la cual además puede existir un comportamiento de alosterismo según el método concertado de Jacques Monod.



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